Totul despre amiloidoză - simptome, diagnostic și tratament

Infecție

Amiloidoza este o boală care se bazează pe tulburări ale metabolismului proteinelor. Atunci când această boală în structura țesutului organelor interne sau în întregul corp începe să se stabilească amiloid, o proteină care se formează în timpul degenerării celulelor grase.

Potrivit statisticilor, amiloidoza afectează adesea bărbații de vârstă mijlocie și cei în vârstă. Amiloidoza renală este detectată la aproximativ 1-2 pacienți la 100.000 de locuitori.

Ce este?

Amiloidoza este o boală sistemică caracterizată prin depunerea extracelulară a diferitelor proteine ​​insolubile. Aceste proteine ​​se pot acumula local, provocând apariția simptomelor corespunzătoare sau pot fi răspândite, inclusiv multe organe și țesuturi, provocând tulburări sistemice semnificative și leziuni.

motive

Motivele pentru deteriorarea predominantă a anumitor organe (rinichi, intestine, piele) nu sunt cunoscute.

Simptomele și evoluția bolii sunt diverse și depind de localizarea depozitelor de amiloid, gradul de prevalență a acestora în organe, durata bolii, prezența complicațiilor.

Observată mai des este un complex de simptome asociate leziunilor mai multor organe.

clasificare

Există șase tipuri de amiloidoză:

  1. AH-amiloidoza apare datorită hemodializei, când o anumită imunoglobulină nu este filtrată, ci se acumulează în țesuturile corpului;
  2. AE-amiloidoza apare în tumorile tiroidiene;
  3. Amiloidoza de tip finlandeză este o mutație genetică rară.
  4. Amiloidoza primară AL este o consecință a acumulării în sânge a lanțurilor anormale de imunoglobuline (proteina este depozitată în inimă, plămâni, piele, intestine, ficat, rinichi, vase de sânge și glandă tiroidă);
  5. Amiloidoza secundară (tip AA). Vizualizare mai obișnuită. În primul rând datorită leziunilor inflamatorii ale organelor, bolilor distructive cronice, tuberculozei. Amiiloidoza secundară a rinichilor poate fi rezultatul bolilor intestinale cronice (colită ulcerativă, boala Crohn) și, de asemenea, ca rezultat al creșterii tumorii. Tipul de amiloid AA este format din proteina alfa-globulină sintetizată de ficat în cazul unui proces inflamator pe termen lung. Degradarea genetică în structura proteinei alfa-globulinei conduce la faptul că, în locul proteinei uzuale solubile, se produce amiloid insolubil.
  6. Epidemiatul ereditar AF-amiloidoza (febra mediteraneeană) are un mecanism autosomal recesiv de transmitere și apare în special în anumite grupuri etnice (depunerea proteinelor în inimă, vasele de sânge, rinichii și nervii).

Cel mai adesea, rinichii sunt afectați, mai rar - splină, intestine și stomac. Boala are în principal un caracter complex cu leziuni ale mai multor organe. Severitatea bolii se caracterizează prin durata acesteia, prezența complicațiilor și localizarea.

simptome

Imaginea clinică a amiloidozei este variată: simptomele sunt determinate de durata bolii, de localizarea depozitelor de amiloid și de intensitatea acestora, de gradul de disfuncție a organelor și de structura biochimică a amiloidului.

În stadiul inițial (latent) de amiloidoză, simptomele sunt absente. Detectarea prezenței depozitelor de amiloid este posibilă numai cu microscopie. Ulterior, pe măsură ce depozitele glicoproteinei patologice cresc, apare și progresează insuficiența funcțională a organului afectat, ceea ce determină imaginea clinică a bolii.

În cazul amiloidozelor renale, proteinuria moderată se observă o perioadă lungă de timp. Apoi se dezvoltă sindromul nefrotic. Principalele simptome ale amiloidozelor rinichilor sunt:

  • prezența proteinei în urină;
  • hipertensiune;
  • umflare;
  • insuficiență renală cronică.

În cazul amiloidozei tractului gastrointestinal, o creștere a limbii (macroglossia) atrage atenția, care este asociată cu depunerea amiloidului în grosimea țesuturilor sale. Alte manifestări:

  • greață;
  • arsuri la stomac;
  • constipație, diaree alternantă;
  • încălcarea absorbției de nutrienți din intestinul subțire (sindrom de malabsorbție);
  • sângerare gastrointestinală.

Pentru amiloidoza inimii se caracterizează printr-o triadă de simptome:

  • tulburări de ritm cardiac;
  • cardiomegalie;
  • progresia insuficienței cardiace cronice.

În stadiile tardive ale bolii, chiar și efortul fizic mic duce la apariția unei slăbiciuni grave, a scurgerii respirației. Pe fondul insuficienței cardiace, se poate dezvolta poliserozita:

Leziunea cu amiloid a pancreasului apare de obicei sub forma pancreatitei cronice. Depunerea amiloidului în ficat determină hipertensiune portală, colestază și hepatomegalie.

Cu amiloidoză a pielii, noduli asemănători ceară apar în gât, față și în pliuri naturale. Adesea, amiloidoza pielii în cursul ei seamănă cu lichen planus, neurodermatită sau sclerodermie.

Amiloidoza severă a sistemului nervos, caracterizată prin:

  • dureri de cap persistente;
  • amețeli;
  • demență;
  • transpirație excesivă;
  • colaps ortostatic;
  • paralizia sau pareza membrelor inferioare;
  • polineuropatie.

Când amiloidoza sistemului musculoscheletal la un pacient se dezvoltă:

  • miopatie;
  • periartrita periferică;
  • sindromul de tunel carpian;
  • poliartrita, care afectează articulațiile simetrice.

Amiloidoza din rinichi

Dezvoltarea acestei boli poate apărea pe fondul bolilor cronice deja existente în organism. Dar se poate dezvolta independent. Acest tip de patologie este considerat cel mai periculos de clinicieni. În aproape toate cazurile clinice, pacienții au nevoie de hemodializă sau transplant de organe. Din păcate, în ultimii ani, boala progresează.

Amiloidoza posibilă și secundară a rinichilor. Aceasta din urmă are loc pe fondul proceselor inflamatorii acute, al bolilor cronice și al infecțiilor acute. Cel mai adesea apare amiloidoza renală dacă pacientul are tuberculoză pulmonară.

Amiloidoza hepatică

Această boală nu apare niciodată de la sine. Cel mai des se dezvoltă împreună cu aceleași leziuni ale altor organe ale amiloidului: splina, rinichii, glandele suprarenale sau intestinele.

Cel mai probabil, este cauzat de tulburări imunologice sau de boli puternice purulente infecțioase și inflamatorii. Semnul cel mai frapant al manifestării acestei boli va fi o creștere a ficatului și a splinei. Foarte rar, este însoțită de orice simptome dureroase sau icter. Această boală este caracterizată de o clinică uzată și progresie lentă. În stadiile finale ale bolii, pot apărea multiple manifestări ale sindromului hemoragic. La acești pacienți, funcția de protecție a imunității va scădea foarte rapid și vor deveni fără apărare împotriva oricăror tipuri de infecții.

De asemenea, modificările caracteristice ale amiloidozei hepatice sunt pielea - devine palidă și uscată. Manifestările hipertensiunii portale și ciroza ulterioară a ficatului sunt posibile: amiloidoza ucide treptat hepatocitele și acestea sunt înlocuite cu țesut conjunctiv.

Cea mai periculoasă complicație pentru acești pacienți va fi dezvoltarea insuficienței hepatice și a encefalopatiei hepatice.

diagnosticare

Amiloidoza nu este ușor de identificat, pentru aceasta veți avea nevoie de mai multe studii. Forma secundară a bolii este mai ușor de detectat decât primar, deoarece are o boală care precede apariția acesteia.

Un test standard pentru această boală este eșantioanele de urină de amiloid, utilizând albastru de metilen și congota. Aceste substanțe chimice modifică în mod normal culoarea urinei, dar la pacienții cu amiloidoză nu o fac.

  • În amiloidoza hepatică, se utilizează o biopsie, examinând punctele sub microscop, diagnosticianul văd celulele afectate de amiloid, determină gradul și stadiul bolii.
  • În amiloidoza renală se folosește metoda Kakovsky-Adissa, care face posibilă detectarea proteinelor și a eritrocitelor în sedimentul urinar în stadiile incipiente ale bolii, cu apariția nefropatiei în proteinele urinare - albumina, cilindrii și multe celule albe din sânge.
  • Conform studiului ECG, este posibil să se detecteze amiloidoza cardiacă, se caracterizează prin tensiune scăzută a dinților, în timpul examinării cu ultrasunete echogenicitatea modificărilor cardiace și apariția îngroșării atriilor. Datele acestor studii instrumentale permit diagnosticarea amiloidozei în 50-90% din cazuri.

Este extrem de dificil să se diagnosticheze amiloidoza primară, deoarece manifestările ei sunt rareori detectate prin teste de laborator, cel mai adesea nu se observă modificări specifice ale urinei și sângelui. Când severitatea procesului poate crește semnificativ ESR, numărul trombocitelor și scăderea conținutului de hemoglobină.

Tratamentul cu amiloidoză

Lipsa de cunoștințe despre etiologia și patogeneza amiloidozei conduce la dificultăți asociate cu tratamentul acesteia. În amiloidoza secundară, terapia activă a bolii subiacente este importantă.

Regulile nutriționale sugerează limitarea aportului de sare de masă și proteine, inclusiv un ficat crud în dietă. Terapia simptomatică a amiloidozei depinde de prezența și severitatea anumitor manifestări clinice.

Preparatele din seria 4-aminochinolină (clorochină), dimetilsulfoxid, unitiol și colchicină pot fi prescrise ca terapie patogenetică. Pentru tratamentul amiloidozei primare se utilizează scheme de tratament care utilizează citostatice și hormoni (melfolan + prednison, vincristin + doxorubicin + dexametazonă). Odată cu dezvoltarea CRF, este indicată hemodializa sau dializa peritoneală. În unele cazuri, se pune problema transplantului de rinichi sau ficat.

perspectivă

Prognosticul depinde de tipul de amiloidoză și de sistemele de organe implicate în proces. AL-amiloidoza cu mielom are cel mai rău prognostic: de regulă, moartea se observă într-un an. ATR-amiloidoza netratată se termină de asemenea fatal după 10-15 ani. În alte forme de amiloidoză familială, prognosticul este diferit. În general, afectarea rinichilor și a inimii la pacienții cu orice tip de amiloidoză este o patologie foarte gravă.

Prognosticul pentru amiloidoza AA depinde de succesul tratării bolii de bază, deși este rară pentru pacienți să experimenteze regresia spontană a depozitelor de amiloid fără un astfel de tratament.

Ftiziologie Notebook - Tuberculoza

Tot ce vrei să știi despre tuberculoză

Amiloidoza organelor interne

VY Mișin

Amiloidoza este o boală sistemică, bazată pe schimbări care duc la prolapsul extracelular al amiloidului în țesut - complex complex de proteine-polizaharidă care în cele din urmă provoacă leziuni ale organelor.

Proteina fibrilară amiloidă are în unele cazuri un număr de proprietăți care o apropie de imunoglobuline, în altele, fără aceste proprietăți, are afinitate antigenică cu proteine ​​din zer, care este considerată precursor al amiloidului.

Amiloidoza organelor interne se dezvoltă cu un curs cronic lung de tuberculoză și se manifestă prin depunerea amiloidului în țesuturi.

Când se colorează roșu congo cu microscopie de polarizare, amiloidul este detectat în verde. Microscopia electronică vă permite să stabiliți diagnosticul final.

Imaginea clinică a amiloidozei se caracterizează prin polimorfismul manifestărilor, care depind de localizarea depozitelor de amiloid, gradul de prevalență a acestora în organe, durata cursului bolii, prezența complicațiilor.

Imaginea clinică devine extinsă cu leziuni renale - cea mai frecventă localizare a procesului, precum și intestinul, inima, sistemul nervos.

Pacienții cu amiloidoză renală nu fac nici o plângere de lungă durată și numai apariția edemului, răspândirea lor, slăbiciunea generală crescută, scăderea bruscă a diurezei, dezvoltarea insuficienței renale, hipertensiunea arterială, adăugarea complicațiilor (de exemplu tromboza venoaselor renale cu sindromul durerii și anurie) consultați un medic. Uneori există diaree.

Cel mai important simptom al amiloidozelor rinichilor este proteinuria. Se dezvoltă în toate formele sale, dar este cea mai caracteristică a amiloidozelor secundare. Cu urină, până la 40 g de proteină se eliberează pe zi, al cărei principală parte este albumina.

O pierdere prelungită de proteine ​​de către rinichi duce la hipoproteinemie (hipoalbuminemie) și la sindromul edematos cauzat de aceasta.
Atunci când amiloidoza, edemul devine larg răspândit și persistă în stadiul terminal al uremiei.

Dysproteinemia se manifestă, de asemenea, printr-o accelerare semnificativă a ESR și a modificărilor în probele de sedimente. Când se manifestă amiloidoză apare hiperlipidemia datorată creșterii colesterolului din sânge, a lipoproteinelor P, a trigliceridelor.

Combinația dintre proteinuria masivă, hipoproteinemia, hipercolesterolemia și edemul (sindromul nefrotic clasic) este caracteristic amiloidozelor cu afectare renală predominantă. În studiul urinei, în plus față de proteine, cilindrii, eritrocitele și leucocitele se găsesc în sedimente.

Alte manifestări ale amiloidozelor includ disfuncții ale sistemului cardiovascular (în special sub formă de hipotensiune arterială, hipertensiune arterială, tulburări de conducere și tulburări cardiace diverse, insuficiență cardiacă), tractul digestiv (sindrom de tulburare de absorbție, malabsorbție).

Deseori există o creștere a ficatului și a splinei, uneori fără semne evidente de modificări ale funcției.

Baza tratamentului amiloidozelor la tuberculoză este chimioterapia asociată. Pacienții limitează aportul de proteine ​​și sare, recomandă un aport lung de ficat (1,5-2 g) la 100-120 g / zi.

În stadiile inițiale ale procesului sunt prescrise preparatele de 4-aminochinolină (delagil 0,25 g 1 dată pe zi pe cale orală).

Poate o combinație de melfalan și prednison, uneori cu adăugarea de colchicină sau doar cu colchicină. Aplicați cursuri de introducere a unei soluții 5% de unitiol 5-10 ml intramuscular timp de 30-40 de zile.

Volumul terapiei simptomatice este determinat de severitatea anumitor manifestări clinice (diuretice cu sindrom edematos semnificativ, medicamente antihipertensive în prezența hipertensiunii arteriale etc.).

Splenectomia îmbunătățește starea pacientului datorită scăderii cantității de amiloid format în organism.

amiloidoza

Amiloidoza este o tulburare a metabolismului proteic, care este însoțită de depunerea unei proteine ​​specifice numite amiloid în diferite țesuturi și organe. Manifestările clinice depind de tipul de boală și sunt în principal definite ca variabile.

Grupul de tulburări sistemice numite "amiloidoză" include aproximativ 30 de tipuri diferite, care diferă între ele în ceea ce privește specificul tulburărilor de proteine. Cele patru cele mai renumite sunt amiloidoza AL, AA-amiloidoza, AF-amiloidoza, AH-amiloidoza.

Diagnosticul se poate face atunci când se determină proteina în urină sau prezența anomaliilor organelor interne fără niciun motiv. O boală de biopsie tisulară este confirmată. Terapia are ca scop în principal reducerea concentrației de proteine ​​anormale sau cauza bolii.

Video: Ce este amiloidoza, cum este periculoasă, cum să o rezolvi?

descriere

Amiloidoza este o tulburare sistemică care este împărțită în mai multe tipuri, clasificată ca primar, secundar sau familial (ereditar).

  • Amiloidoza primară (AL) este cel mai frecvent tip de amiloidoză sistemică. AL este rezultatul unei anomalii (discrasie) a celulelor plasmatice (cum ar fi leucocitele) din măduva osoasă și este strâns asociată cu mielomul multiplu.
  • Amiloidoza secundară (AA) în dezvoltarea sa se bazează pe determinarea amiloidului seric proteic inflamator. Acesta este adesea combinat cu o boală inflamatorie cronică, cum ar fi bolile reumatice, febra mediteraneană familială, boala inflamatorie intestinală cronică, tuberculoza sau empiemul.
  • Amiloidoza familială este un tip rar de amiloidoză cauzată de o genă anormală. Există mai multe gene anormale care pot provoca dezvoltarea patologiei, dar cel mai frecvent tip de amiloidoză ereditară se numește ATTP, provocată de mutații în transthyretin (TTP).
  • Amiloidoza senilă, în care proteina anormală este derivată din transthyretină dinamică (normală), este o boală progresivă lentă care afectează mușchiul inimii la persoanele în vârstă.

Depunerile de amiloid pot apărea uneori în mod izolat fără semne de boală sistemică. De exemplu, aceasta include o leziune unică a vezicii urinare sau amiloidoză traheală, cele mai frecvente tipuri de amiloidoză izolată.

Amiloidoza asociată cu beta2-microglobulina este un tip de amiloidoză sistemică care apare la persoanele care au eliminat toxinele sau deșeurile acumulate din sânge pentru o lungă perioadă de timp prin filtrare mecanică. Această formă de amiloidoză, cunoscută și ca ABM2 (amiloid legat la proteina beta-2m), este cauzată de agregarea beta2-microglobulinei, un tip de proteină amiloidă care este eliminată într-un rinichi care funcționează normal. Amiloidoza beta-2-microglobulină asociată dializei apare și la pacienții cu insuficiență renală la sfârșitul cursului bolii. În același timp, boala nu se manifestă la persoanele cu funcție renală normală sau moderată redusă sau la pacienți după transplant renal.

Semne de

Amiloidoza este de obicei o boală multi-sistem care conduce la o gamă largă de manifestări clinice. În consecință, un pacient poate fi văzut în mai mulți specialiști, cel mai adesea un nefrolog, cardiolog sau neurolog. La majoritatea pacienților, există o leziune a mai multor organe, prin urmare, se găsește adesea o combinație de simptome prezentate mai jos, iar atunci când apar, trebuie suspectată amiloidoza:

  • Rinichii sunt cel mai adesea afectați de AL, AA și de unele forme ereditare rare de amiloidoză, dar rareori apar în formele familiale cauzate de mutațiile transistretinice. Cantitatea excesivă de proteine ​​în urină (proteinurie) este o manifestare obișnuită a leziunilor renale și este adesea dificilă, ceea ce duce la sindromul nefrotic. Amiloidul provoacă un exces de uree și alte deșeuri azotate în sânge (azotemie progresivă) și este manifestarea inițială a bolii renale. Acumularea anormală de lichid (edem), în special a picioarelor și a abdomenului, în absența insuficienței cardiace este un semn al sindromului nefrotic. De asemenea, prezența excesului de colesterol în sânge (hipercolesterolemia) poate ajunge la o severitate severă. Rinichii cu amiloidoză sunt reduse în dimensiune, devin palide și devin mai severe, dar cu amiloidoză sunt de obicei observate rinichi mari. În plus, poate fi determinată tensiunea arterială crescută (hipertensiunea) și tromboza țesutului renal. Amiloidul se poate acumula în alte părți ale sistemului urogenital, cum ar fi vezica urinară sau ureterul.

Videoclip: Elena Malysheva. Amiloidoza din rinichi

  • Inima. Când amiloidoza afectează adesea țesutul cardiac. Infiltrarea infiltrata a inimii duce la o ingrosare a peretelui ventricular si la dezvoltarea insuficientei cardiace. Progresia progresivă a insuficienței cardiace congestive cu pereții groși ai ventriculilor este o imagine clasică a amiloidozei inimii. Miocardul este invariabil afectat de amiloidoză senilă, amiloidoză TTP și aproape niciodată nu participă la amiloidoză secundară. Simptomele frecvente ale amiloidozelor cardiace includ:
    • inima mărită (cardiomegalie);
    • bătăi neregulate ale inimii (aritmii);
    • inimă murmur;
    • anomalii ale inimii observate la electrocardiografie (de exemplu, tensiune joasă a dinților).

Insuficiența cardiacă congestivă este cea mai frecventă complicație a amiloidozei. Depunerea nodulară de amiloid poate fi prezentă pe membrana care înconjoară inima (pericardul) și pe stratul interior al camerelor inimii sau ale supapelor sale (endocard).

  • Sistemul nervos Deși neuropatia este mai puțin frecventă decât insuficiența renală sau cardiacă, aceasta poate fi o problemă semnificativă cu amiloidoza. Foarte des se întâmplă cu amiloidoza AL. Neuropatia este adesea nedureroasă și senzorimotoare în natură, deși durerea neuropată poate fi uneori semnificativă. Simptomele pot fi determinate de:
    • senzatie de neuropatie cu amorteala si furnicaturi la picioare, care progreseaza in picioare si in cele din urma se duce la nivelul membrelor superioare;
    • pierderea neuropatiei motorii, începând de la picioare și extinderea în sus.

Sindromul de tunel carpian este de obicei observat nu datorită implicării directe a nervului, ci mai degrabă cu infiltrarea țesuturilor moi, care contribuie la compresia nervului. În amiloidoza familială, neuropatia periferică este adesea însoțită de neuropatie autonomă, caracterizată prin diaree și transpirație scăzută (hipohydroză), o scădere bruscă a tensiunii arteriale atunci când pacientul se ridică (hipotensiune posturală) și la bărbați - disfuncție erectilă.

Hipotensiunea posturală poate fi profundă și poate duce la episoade de sincopă repetate. Amiloidoza sistemică nu este asociată cu sistemul nervos central și boala Alzheimer.

  • Organe digestive. Amiloidoza poate afecta ficatul și splina. Înfrângerea ultimului organ crește riscul ruperii sale traumatice. Afecțiunile hepatice sunt frecvente în amiloidoza AL. De asemenea, apare în amiloidoză AA, dar nu se observă în TTP amiloidoză familială. În cele mai multe cazuri, implicarea hepatică este asimptomatică. Cele mai vizibile semne sunt
    • ficat mărit (hepatomegalie);
    • spline mărită (splenomegalie).

De regulă, deteriorarea ficatului prin amiloid este însoțită de o creștere a enzimelor (în special a fosfatazei alcaline) și a altor funcții ale organelor, care sunt deseori detectate într-un stadiu incipient. De regulă, funcția hepatică nu are un efect semnificativ asupra evoluției bolii în etapele ulterioare. O creștere a bilirubinei este un semn nefavorabil și poate provoca insuficiență hepatică.

Acumularea de amiloid în tractul gastro-intestinal poate duce la o lipsă de mișcare (mobilitate) a esofagului, precum și a intestinului mic și gros. De asemenea, se poate observa:

  • sindrom de malabsorbție;
  • ulcerații;
  • sângerare;
  • activitate gastrică slabă;
  • pseudo-obstrucție a tractului gastro-intestinal;
  • pierderea proteinelor;
  • diaree.
  • Pielea este adesea afectată de amiloidoză primară. Purpura purpitală este rezultatul fragilității capilarelor și poate apărea după tuse, strănut sau înțepătură atunci când intestinul se mișcă. Adesea, leziunile purpurii pot apărea după astfel de acțiuni simple precum frecarea pleoapelor. Infiltrarea țesuturilor moi cauzează macroglossie și răgușeală, deși corzile vocale nu pot dezvălui nici o deteriorare. Leziunile cutanate sunt uneori bine marcate sau atât de minore încât este necesar un microscop pentru diagnosticarea lor.

În cazul feței și gâtului, pot apărea leziuni papulare ceară. De asemenea, ele se găsesc adesea sub arme (regiunea axilară), în apropierea anusului și în zona abdominală. Alte zone care pot fi afectate sunt zonele mucoase, canalul urechii și limba. Poate fi prezent:

  • umflare;
  • hemoragii sub piele (purpură);
  • căderea părului (alopecia);
  • inflamația limbii (glosită);
  • gură uscată (xerostomie).
  • Sistemul respirator. Problemele respiratorii care sunt asociate cu amiloidoza se dezvoltă adesea în paralel cu probleme cardiace. În forma localizată de amiloidoză, căile respiratorii pot fi blocate de depozitele de amiloid în sinusuri, laringe, trahee și arborele bronșic. Colectarea de lichide în spațiul pleural (revărsat pleural) este destul de frecventă la pacienții cu insuficiență cardiacă congestivă datorată amiloidozei. Epuziile pleurale recurente, disproporționate față de gradul de insuficiență cardiacă, indică amiloidoză pleurală.

Artropatia apare în amiloidoză datorită acumularii depozitelor de amiloid în membranele sinoviale. Acest lucru se întâmplă în amiloidoză AL și, uneori, în amiloidoză dializată. De asemenea, în procesul patologic se poate implica cartilaj articular sau membrană sinovială și fluid. Simptomele sunt similare cu cele ale artritei reumatoide.

Depozitele de amiloid în țesutul muscular pot provoca slăbiciune musculară și modificări ale mușchilor (pseudomiopatie). Simptomele de amiloidoză, de asemenea, de multe ori apar la sângerare. Acest lucru poate fi rezultatul unei deficiente a anumitor factori de coagulare sau depozite mici de amiloid în vasele de sânge din interiorul pielii.

motive

Amiloidoza este cauzată de proteine ​​anormale care promovează formarea fibrililor în unul sau mai multe organe, sisteme sau țesuturi moi. Aceste acumulări de proteine ​​se numesc depozite de amiloid, care pot provoca tulburare progresivă și disfuncție completă a organului afectat. De obicei, proteinele se descompun la aproximativ aceeași viteză pe măsură ce sunt produse, dar depozitele neobișnuit de stabile ale amiloidului sunt depozitate mai repede decât distrugerea lor.

Cauza amiloidozei primare (AL) este, de obicei, dischlazia celulelor plasmatice, o anomalie a celulelor plasmatice dobândite în măduva osoasă pentru a forma o proteină anormală. De obicei, o cantitate în exces de proteine ​​se acumulează în țesuturile organismului sub formă de depozite de amiloid.

Amiloidoza secundară (AA) este cauzată de un proces inflamator care face parte din boala de bază. Aproximativ 50% din persoanele cu amiloidoză secundară au artrita reumatoidă ca boală principală.

Amiloidoza familială este cauzată de anomalii ale genei pentru una dintre mai multe proteine ​​specifice. Cea mai comună formă de amiloidoză ereditară este cauzată de o anomalie (mutație) în gena pentru transthyretin. Au fost raportate mai mult de 100 de mutații diferite în transthyretin, iar cea mai frecventă mutație a fost numită V30M. Mutațiile TTR sunt în principal asociate cu amiloidoza, care afectează diferite sisteme de organe. Rar mutații în genele de proteine ​​care cauzează amiloidoză sunt lanțul afilnuyu al fibrinogenului A, apolipoproteinei A1 și A2, gelsolinului și citstatinei C.

Toate amiloidoza ereditară asociată cu modul dominant de autosomal de moștenire. Cele mai multe boli genetice sunt determinate de statutul a două copii ale genei primite de la tatăl și unul de la mamă. Tulburări genetice dominante apar atunci când numai o copie a genei anormale este necesară pentru a provoca o boală specifică. Gena anormală poate fi moștenită de la oricare dintre părinți sau poate fi rezultatul unei noi mutații (modificarea genei) la persoana afectată.

Riscul de transmitere a unei gene anormale de la părintele afectat la descendenți este de 50% în timpul fiecărei sarcini. Riscul este același pentru bărbați și femei. Cu toate acestea, nu fiecare persoană care primește gena poate ajunge la amiloidoză.

Cauza exactă a amiloidoză a beta2-microglobulinei asociată dializei nu este pe deplin înțeleasă. Un rinichi care funcționează normal poate fi purificat din proteina amiloidă, beta2-microglobulină. La unii pacienți cu dializă prelungită sau cu dializă peritoneală ambulatorie continuă, incapacitatea rinichilor de a funcționa normal conduce la retenție și acumulare anormală a proteinei beta2-microglobulinei. Unele persoane cu insuficiență renală dezvoltă, de asemenea, această formă de amiloidoză la sfârșitul etapei.

diagnosticare

Un diagnostic de amiloidoză este suspectat după o examinare detaliată a antecedentelor medicale și a imaginii clinice, dar este necesară o biopsie musculară, osoasă sau adipoasă pentru a confirma prezența amiloidului.

Dacă boala este suspectată pe bază clinică, biopsia organului implicat va da cel mai fiabil rezultat. Materialul de biopsie este examinat microscopic și colorat cu un colorant denumit roșu congo. Atunci când diagnosticul de amiloidoză este diagnosticat în timpul biopsiei tisulare, se efectuează o examinare extensivă a pacientului, care permite determinarea organelor afectate.

Odată ce un amiloid a fost determinat utilizând o biopsie tisulară, este necesar să se stabilească tipul de boală. În amiloidoza AL, discrasia celulelor plasmatice se găsește în 98% din cazuri. În 2% din cazuri, limfomul de celule B este identificat ca fiind cauza AL.

Testele specifice care sunt utilizate pentru a face un diagnostic de amiloidoză AL sunt după cum urmează:

  • electroforeza proteică a sângelui și a urinei;
  • biopsia măduvei osoase cu colorarea imunochemică a celulelor plasmatice;
  • fără analiză de lanțuri ușoare.

Diagnosticul amiloidozei AL este confirmat de prezența purpurii periorbitale, care este rezultatul fragilității capilare sau macroglossia (o limbă mărită).

Diagnosticul amiloidozelor TTR ereditare poate fi confirmat prin efectuarea de teste moleculare genetice, care determină mutații în gena TTR dintr-o probă de sânge. În absența mutațiilor transistretinice, pot fi prezente forme foarte rare de amiloid familial.

Dacă pacientul este o persoană în vârstă cu insuficiență cardiacă izolată clinic, diagnosticul cel mai probabil este amiloidoza sistemică senilă. Aceasta este o afecțiune în care transtiretinul distrofic (normal) este depus în inimă.

Imunofilizarea specifică (de exemplu, microscopia electronică a imunofaringienei) este disponibilă în centrele specializate și este un test foarte specific pentru determinarea tipului de amiloid.

În cazuri complexe de diagnosticare, spectrometria de masă poate determina cu acuratețe structura moleculară a depozitelor de amiloid - această tehnică este folosită tot mai des.

Metoda, numită scanare a amiloidului seric P marcat radioactiv, este disponibilă în mai multe centre din Europa care se specializează în amiloidoză. Acest test este folosit pentru a controla acumularea de depozite de amiloid.

La pacienții cu dializă prelungită sau cu insuficiență renală, pot fi efectuate teste de laborator în stadiul final, ceea ce va permite analiza probelor de sânge sau urină pentru a detecta niveluri ridicate de proteine ​​B2M.

Terapie standard

Strategia de tratament depinde de tipul de amiloidoză și de starea clinică a pacientului. În amiloidoza AL, cauza este o celulă leucocitară anormală (de obicei, o celulă cu plasmă) și, prin urmare, chimioterapia pentru a eradica aceste celule constituie baza terapiei pentru acest tip de amiloidoză.

Timp de mulți ani, s-au utilizat melfalan și dexametazonă cu administrare orală sau intravenoasă, adesea combinate cu suportul autolog al celulelor stem.

Ambele medicamente sunt la fel de eficiente, dar tratamentul și efectele secundare sunt diferite. O doză mare de melfalan cu suport pentru celule stem este un curs de tratament care include adesea un ședere de spitalizare de 2-3 săptămâni și câteva luni de recuperare. Utilizarea lunar orală lunar orală este mai puțin toxic, dar este asociat cu un risc mai mare de a dezvolta leucemie.

Noile medicamente active împotriva mielomului multiplu (o altă boală a celulelor plasmatice anormale), cum ar fi bortezomibul sau lenalidomida, sunt, de asemenea, foarte eficiente împotriva AL și s-a dovedit că oferă un anumit avantaj pacienților cu boală recurentă. Adesea, aceste medicamente sunt incluse în tratamentul prealabil.

În prezent, majoritatea pacienților care nu utilizează doze mari de melfalan cu suport pentru celule stem primesc terapie avansată. Combinația dintre bortezomib, ciclofosfamidă și dexametazonă este asociată cu o bună tolerabilitate și răspunsuri rapide. Tratamentul amiloidozei pentru orice pacient trebuie făcut personal, ținând seama de particularitățile situației.

Cei doi factori cei mai importanți pentru supraviețuirea pe termen lung cu AL sunt prezența / amploarea leziunilor cardiace și răspunsul hematologic la terapie.

Există mai multe medicamente noi destinate să stimuleze resorbția amiloidă din organele afectate. Utilizarea lor poate oferi capacitatea de a trata direct organele bolnave. Cel mai avansat dintre aceste studii este cu NEOD001, care a arătat un beneficiu pentru pacienții a căror boală principală de celule plasmatice a fost deja tratată. În prezent, metoda este studiată în asociere cu tratamentul cu bortezomib în stadiul inițial.

Terapia de întreținere (tratamentul insuficienței cardiace congestive, atenție la nutriție, tratamentul neuropatiei vegetative etc.) este un element foarte important al expunerii la medicament. Având în vedere complexitatea bolii, se recomandă ca tratamentul să fie efectuat într-un centru de amiloidoză specializat sau cel puțin pacientul trebuie supus unei evaluări inițiale într-o astfel de instituție medicală, cu tratament continuu la locul de reședință.

Amiloidoza familială este eliminată, dacă este posibil, prin eliminarea cauzei principale a producerii de TTP anormale. Deoarece ficatul este sursa dominantă, transplantul de organe este în prezent alegerea preferată în cazul pacienților atent selectați a căror boală se află în stadii de dezvoltare acceptabile. Tafamidis este un medicament aprobat recent pentru tratamentul polineuropatiei amiloide familiale. Acest medicament este testat în studiile în curs de desfășurare pentru alte forme ale bolii. Patisiran și rhesusiran sunt, de asemenea, testate pentru efectele asupra formei de amiloidoză ATTR, în timp ce orientarea vizează reducerea nivelurilor de TTR care formează amiloid.

Consultarea cu genetica este recomandata tuturor persoanelor cu amiloidoza ereditara si membrilor familiilor acestora.

În cazul amiloidozelor senile, terapia este favorabilă, dar atât pentru această formă a bolii, cât și pentru ATTR, se studiază activ metodele de tratament farmacologic pentru a stabiliza molecula transtretină, care va împiedica formarea amiloidelor.

Tratamentul secundar al amiloidozei se bazează pe tratamentul bolii principale. De exemplu, transplantul de rinichi poate fi efectuat în insuficiență renală datorită amiloidozei secundare.

În martie 2015, FDA a aprobat utilizarea unui dispozitiv medical denumit Aherezis Coloana Lixelle Beta 2-microglobulină pentru tratamentul dializei asociate cu amiloidoza beta2-microglobulină. Funcționarea dispozitivului se bazează pe îndepărtarea beta-2-microglobulinei din sânge.

Centrele de tratament pentru amiloidoză

Următoarele centre medicale se ocupă de diagnosticul și tratamentul amiloidozei, precum și de cercetare și teste clinice:

  • Centrul Medical al Universității din Boston, care a dezvoltat programul de tratament și cercetare pentru amiloid: www.bu.edu/amyloid, tel: (617) 638-4317
  • Brigham și Spitalul Femeilor / Harvard Programul de Ateroideoză Cardiovasculară, Boston, Massachusetts: www.brighamandwomens.org/amyloidosis, tel: (617) 421-6094
  • Sylvester Cancer Center, Universitatea din Miami, Dr. James Hoffman: Tel: (305) 243-4860
  • Clinica Mayo, Rochester MN: www.mayoclinic.org/amyloidosis/index.html, tel: (507) 284-2111
  • Tufts Medical Center, Boston, Massachusetts: tel: (617) 636-6454
  • Memorialul Sloan Kettering, New York: Tel: (212) 639-8808

Alți medici americani specializați în examinarea clinică a amiloidozei:

    Amiloidoza familială:
      Merrill Benson, MD. Grupul de Cercetare Amiloid, Indiana University, Indianapolis, IN.: Http: / / www.iupui.edu/

    amiloid, tel (317) 278-3426

  • Amiloidoza inimii:
    • Rodney H. Falk, MD. Harvard Vanguard Medical Associates, Școala Medicală Harvard, Spitalul Brigham și Femei, Boston MA: [email protected], tel. (617) 421-6094
    • Matthew Mourer, MD Spitalul Presbyterian Columbian, New York, (212) 305-9808
  • Centre internaționale de amiloidoză (ambele au site-uri informative):

    • Centrul italian pentru studiul și tratamentul amiloidozelor sistemice (Pavia, Italia) www.amiloidosi.it
    • Centrul Național de Amiloidoză, Londra, Marea Britanie. www.ucl.ac.uk/medicine/amyloidosis/nac/

    Video: Sensibilitatea la amiloidoză (narat de Michael York) - disponibilă în 14 limbi

    Amiloidoza! Ce este? Simptome. Tratamentul.

    Amiloidoza reprezintă oricare dintre grupurile de stări disimulate caracterizate prin precipitarea extracelulară a fibrililor insolubile constând din proteine ​​neagrelate. Aceste proteine ​​se pot acumula la nivel local, provocând un număr relativ mic de simptome sau extensiv, implicând mai multe organe și provocând un eșec al organelor multiple grave.

    Ce este asta?

    Depunerile de amiloid constau din fibre mici (aproximativ 10 nm) insolubile și formează foi pliate beta, care pot fi identificate utilizând difracția cu raze X. Pe lângă proteina amiloidă fibrilară, depozitele conțin, de asemenea, componentul amiloidic seric P și glicozaminoglicanii.

    Fibrele amiloid sunt compuse din proteine ​​incorect chelate, care sunt combinate în oligomeri și apoi în fibrile. Un număr de proteine ​​normale (tip sălbatic) și mutante sunt susceptibile la o astfel de îndoire și agregare anormală (proteine ​​amiloidogene), ceea ce explică o gamă largă de cauze și tipuri de amiloidoză. Pentru dezvoltarea amiloidozelor, împreună cu producerea de proteine ​​amiloidogene, este, de asemenea, probabil că există o respingere a mecanismelor normale de clearance pentru astfel de proteine ​​incorect selectate.

    Depozitele de amiloid sunt inerte metabolic, dar fizic interferează cu structura și funcția organului. Cu toate acestea, unii oligomeri prefibrilare ai proteinelor amiloidogenice au toxicitate celulară directă, o componentă importantă a patogenezei bolii.

    Etiologia și tipurile de amiloidoză.

    În amiloidoza sistemică, proteinele amiloidogene circulante formează depuneri în diferite organe. Principalele tipuri de sisteme includ:

    • AL (amiloidoză primară): cauzată de o supraexprimare a lanțurilor de imunoglobuline clonale ușoare;
    • AF (amiloidoza familială): cauzată de moștenirea unei gene mutante care codifică o proteină predispusă la plierea necorespunzătoare, cel mai adesea transthyretin;
    • ATTRwt (ATTR de tip sălbatic, denumită anterior amiloidoză sistemică senilă sau SSA): cauzată de împachetarea necorespunzătoare și de agregarea TTR de tip sălbatic (ATTR de tip sălbatic);
    • AA (amiloidoza secundară): cauzată de agregarea reactivului de fază acută, amiloid seric.

    AL amiloidoză.

    AL este cauzată de supraproducția lanțului ușor amiloidogen de imunoglobulină la pacienții cu o celulă plasmatică monoclonală sau cu o altă afecțiune limfoproliferativă a celulelor B.

    Lanțurile ușoare pot forma, de asemenea, depozite de țesut nefibril (adică o boală a depozitelor de lanțuri ușoare). Rareori, lanțurile grele de imunoglobulină formează fibrila amiloidă (numită amiloidoză AH).

    Zonele comune pentru depunerea amiloidelor includ pielea, nervii, inima, rinichii, ficatul, splina și vasele de sânge, precum și amiloidoza intestinală, iar simptomele tuturor organelor afectate sunt diferite.

    AF amiloidoză.

    AF este cauzată de moștenirea unei gene care codifică o proteină din zer mutată care este supusă agregării, de obicei o proteină care este produsă abundent de către ficat.

    Proteinele din zer care pot provoca AF includ transthyretina (TTR), apolipoproteina AI si A-II, lizozima, fibrinogenul, gelsolina si cystatina C. Forma nou identificata, presupusa a fi familiala, este cauzata de factorul de chemotaxie al serului 2 de proteine ​​leucocitare (LECT2);

    ATRwt amiloidoză.

    ATTRwt este cauzată de agregarea și depunerea TTR de tip sălbatic, direcționate clinic către inimă. ATTRwt este din ce în ce mai recunoscut ca o cauză a cardiomiopatiei infiltrative la bărbații mai în vârstă. Factorii genetici și epigenetici care conduc la ATTRwt sunt necunoscuți.

    Amiloidoza AA.

    Această formă poate fi secundară mai multor afecțiuni infecțioase, inflamatorii și maligne și este cauzată de agregarea izoformelor amiloidului seric al fazei fierului A. Cele mai frecvente cauze ale infecției sunt tuberculoza, bronhiectazia, osteomielita și lepră.

    Predispozitiile inflamatorii includ RA, artrita idiopatica juvenila, boala Crohn, sindroamele de febra periodica mostenita, cum ar fi febra mediterana familiala si boala Castlman.

    Citokinele inflamatorii (de exemplu, IL-1, factorul de necroză tumorală, IL-6), care sunt produse în aceste tulburări sau prin celule tumorale ectopice, determină creșterea sintezei hepatice a amiloidului seric A.

    AA prezintă o tendință de splină, ficat, rinichi, glandele suprarenale și ganglionii limfatici. Implicarea inimii și a nervilor periferici sau autonomici apare târziu în cursul bolii.

    Amiloidoza. Simptome și semne

    Simptomele și semnele de amiloidoză sistemică nu sunt specifice, ceea ce duce adesea la întârzieri în diagnosticare. Suspiciunea de amiloidoză trebuie crescută la pacienții cu boală multisistem avansat.

    Depunerile de amiloid din rinichi se găsesc de obicei în membrana glomerulară, ceea ce duce la proteinurie, dar în aproximativ 15% din cazuri, tubulii sunt afectați, provocând azotemie cu proteinurie minimă. Aceste procese pot progresa până la sindromul nefrotic cu hipoalbuminemie severă, edem și anasarca sau insuficiență renală în stadiu final.

    Boala hepatică determină hepatomegalie nedureroasă, care poate fi masivă. Testele funcției hepatice sugerează de obicei colestază intrahepatică cu niveluri crescute de fosfatază alcalină și mai târziu bilirubină, deși icterul este rar. Hipertensiunea portală se dezvoltă uneori, rezultând varice esofagiene și ascite.

    Stimularea tractului respirator duce la scurtarea respirației, respirația șuierătoare, hemoptizarea sau obstrucția căilor respiratorii.

    Infiltrarea miocardică determină cardiomiopatie restrictivă, ceea ce duce, în cele din urmă, la disfuncție diastolică și insuficiență cardiacă. Blocul cardiac sau aritmia pot să apară.

    Hipotensiunea, în astfel de cazuri, este obișnuită.

    Neuropatia periferică cu parestezie a degetelor și picioarelor este o manifestare tipică a amiloidozelor AL și ATTR. Neuropatia autonomă poate provoca hipotensiune ortostatică, disfuncție erectilă, anomalii ale transpirației și motilitate gastrointestinală afectată. Angiopatia amiloidă cerebrovasculară determină, cel mai adesea, hemoragie spontană în circulația cerebrală frontală, dar unii pacienți au simptome neurologice instabile pe termen scurt.

    Amiloidul GI poate provoca motilitate anormală a esofagului și a intestinelor mici și mari. Atonia stomacului, absorbția, sângerarea sau pseudo-obstrucția pot apărea.

    Macroglossia este frecventă în amiloidoza AL.

    Amiloidoza glandei tiroide poate provoca un gonor constant, simetric, necharacterist, asemănător cu tiroidita lui Hashimoto. Pot să apară și alte endocrinopatii.

    Boala pulmonară (în principal în amiloidoză) poate fi caracterizată prin noduli pulmonari focali, leziuni traheobronsiene sau depuneri alveolare diseminate. În unele amiloidoză ereditară, se dezvoltă opaciții vitreografice amiloide și margini bilaterale dințate. Alte manifestări includ vânătăi, inclusiv vânătăi în jurul ochilor (ochii ratonului), care sunt cauzate de depozitele de amiloid în vasele de sânge. Depozitele de amiloid provoacă vase de sânge slăbite, care se pot rupe după o leziune minoră, cum ar fi strănutul sau tusea.

    Diagnosticul bolii.

    biopsie

    Diagnosticul de amiloidoză se realizează prin demonstrarea depozitelor fibrilare în organul implicat. Aspirația grăsimii abdominale subcutanate este pozitivă la 80% dintre pacienții cu AL, 50% la AF, dar numai la 25% dintre pacienții cu ATTRwt. Dacă rezultatul biopsiei de grăsime este negativ, trebuie efectuată o biopsie pe organul implicat clinic. Secțiunile de țesut sunt colorate cu colorant roșu Congo și examinate cu un microscop polarizant pentru birefringența caracteristică. Fibrele drepte de 10 nm pot fi, de asemenea, recunoscute prin microscopie electronică pe biopsii inimii sau rinichilor.

    Tiparea amiloidelor.

    Dupa ce amiloidoza a fost confirmata prin biopsie, tipul este determinat folosind diverse metode. Pentru unele tipuri de amiloidoză, imunohistochimia sau imunofluorescența pot fi diagnostice, dar rezultatele tipăririi fals pozitive se găsesc. Alte metode utile includ secvențierea genelor pentru AF și identificarea biochimică utilizând spectrometria de masă.

    În cazul în care suspectează AL, pacienții trebuie evaluați pentru încălcări ale principalelor celule plasmatice folosind măsurarea cantitativă a lanțurilor ușoare ale imunoglobulinei, o detectare calitativa a monoclonali lanturi de ser pulmonare sau urină folosind imunofixare electroforeză (electroforeza proteinelor serice și a proteinelor Electroforeza urina pacienților sensibili cu pacienți AL) și biopsie de os citometria fluxului de creier sau imunohistochimia pentru a stabili clonarea celulelor plasmatice.

    Pacienții cu mai mult de 10% dintre celulele plasmatice clonale trebuie testați pentru a vedea dacă îndeplinesc criteriile pentru mielomul multiplu, inclusiv screening-ul pentru leziuni osoase litice, anemie, insuficiență renală și hipercalcemie.

    Tratamentul.

    În prezent, există tratamente speciale pentru cele mai multe forme de amiloidoză, deși unele dintre ele sunt investigative. Pentru toate formele de amiloidoză sistemică, îngrijirea de susținere poate ajuta la ameliorarea simptomelor și la îmbunătățirea calității vieții.

    Pentru tratamentul amiloidozei, se utilizează terapia de întreținere și tratamentul de tip.

    Terapia de susținere

    Măsurile auxiliare de îngrijire vizează sistemul de organe afectat:

    • rinichi:
      • Pacienții cu sindrom nefrotic și edem trebuie tratați cu sare și lichid, precum și cu diuretice cu buclă;
      • Datorită pierderii continue a proteinelor, aportul de proteine ​​nu ar trebui să fie limitat.
      • Transplantul de rinichi este o opțiune în care procesul bolii subiacente este controlat și poate asigura supraviețuirea pe termen lung comparabilă cu cea a altor boli de rinichi.
    • inima:
      • Pacienții cu cardiomiopatie trebuie tratați cu restricție de sare și fluide și diuretice cu buclă.
      • Alte medicamente pentru tratamentul insuficienței cardiace, inclusiv digoxina, inhibitorii ACE, blocanții canalelor de calciu și beta-blocantele, sunt puțin tolerate și sunt contraindicate.
      • Transplantul de inimă a avut succes la pacienții cu atenție selectați cu amiloidoză AL și insuficiență cardiacă severă.
      • Pentru a preveni recurența în inima transplantată, pacienții trebuie să primească chimioterapie agresivă care să vizeze ruperea celulei plasmatice clonale.
    • intestinale:
      • Pacienții cu diaree pot utiliza loperamidă.
      • Metoclopramida poate ajuta pacienții cu greață.
    • nervi:
      • La pacienții cu neuropatie periferică, gabapentinul sau pregabalinul pot ameliora durerea.
      • Hipotensiunea ortostatică se îmbunătățește adesea cu doze mari de midodrină.
      • Acest medicament poate determina retenție urinară la bărbații mai în vârstă, dar hipertensiunea din spate este rareori o problemă la această populație.

    Tratament tipic.

    Pentru amiloidoza AL, este necesară inițierea rapidă a terapiei cu celule anti-plasma pentru a menține funcția organelor și pentru a prelungi viața. Majoritatea medicamentelor utilizate pentru mielom multiplu au fost utilizate pentru amiloidoza AL.

    Alegerea medicamentului, a dozei și a programului trebuie adesea schimbată atunci când funcția organului este afectată. Chimioterapia care utilizează un agent de alchilare (de exemplu, melfalan, ciclofosfamidă) în asociere cu corticosteroizi a fost primul regim care a arătat vreun beneficiu.

    O doză ridicată de melfalan IV în asociere cu transplantul de celule stem autologe poate fi foarte eficientă la pacienții individuali. Inhibitorii proteazomilor (de exemplu, bortezomib) și imunomodulatorii (de exemplu, lenalidomida) pot fi, de asemenea, eficienți. Studierea modurilor combinate și secvențiale.

    AL localizate pot fi tratate cu radioterapie cu o doză mică de radiații externe, deoarece celulele plasmatice sunt foarte radiosensibile.

    Pentru amiloidoza ATTR, transplantul de ficat, care elimină sinteza proteinelor mutante, poate fi eficient pentru anumite mutații TTR cu neuropatie precoce și fără implicare cardiacă. Recent, unele medicamente s-au dovedit a stabiliza TTR în plasmă, împiedicând formarea de forme neregulate și formarea de fibrilă și inhibând progresia bolilor neurologice, menținând în același timp calitatea vieții. Acești stabilizatori TTR includ diflunisal, disponibil pe scară largă, și tafamidis, disponibil în Europa, Brazilia și Japonia. Blocarea genei TTR folosind interferențe ARN antisens sau ARN pentru a bloca translația ARNm în proteină reduce în mod eficient nivelele TTR serice și este în studiile clinice.

    Pentru amiloidoza ATTRwt, stabilizarea TTR ar trebui să fie de asemenea eficientă, dar nu testată. Transplantul hepatic nu este eficient pentru pacienții cu ATTRwt, deoarece proteina amiloidogenă este un tip TTR sălbatic. Pentru amiloidoza AA, cauzată de febra mediteraneană familială, colchicina 0,6 mg oral o dată pe zi sau de 2 ori pe zi este eficientă. Colchicina nu este eficientă în alte boli predispuse la amiloidoză A.A. Pentru alte tipuri de AA, tratamentul este îndreptat spre o infecție majoră, boală inflamatorie sau cancer.

    Pentru amiloidoza AL datorată celulelor plasmatice sau tulburărilor limfoproliferative, chimioterapia poate fi foarte eficientă; Pentru amiloidoza secundară, terapia antiinfecțioasă și antiinflamatorie poate ajuta; Pentru unele afecțiuni ereditare, amiloidoza, terapiile moleculare mici și terapiile orientate pe gene au o mare promisiune.

    Amiloidoza. Tratamentul remediilor populare

    Tipurile de amiloidoză sunt, de asemenea, tratate cu remedii și metode populare. Dar tratamentul remediilor populare este un proces foarte lung și dureros.

    • Consumul de ficat brut;
    • Cu ajutorul unei diete;
    • Consumul de băuturi și perfuzii de decoctări medicinale.

    Alegerea uneia dintre metodele de tratament național trebuie să vă adresați medicului dumneavoastră.

    Pe scurt despre lucrul principal.

    Amiloidoza este un grup de tulburări în care anumite proteine ​​dizolvate în mod necorespunzător se combină pentru a forma fibrile insolubile care sunt depozitate în organe, provocând disfuncții.

    Multe proteine ​​diferite sunt predispuse la formă neregulată; Unele dintre aceste proteine ​​sunt produse printr-un defect genetic sau anumite stări de boală, în timp ce altele sunt lanțuri ușoare de imunoglobulină produse de celule plasmatice monoclonale sau alte tulburări limfoproliferative ale celulelor B.

    Proteina amiloidogenă determină tipul de amiloid și cursul clinic al bolii, deși manifestările clinice de diferite tipuri se pot suprapune.

    Multe organe pot fi afectate, dar implicarea cardiacă are un prognostic deosebit de sărac.

    Cardiomiopatia amiloidă duce, de obicei, la disfuncție diastolică, insuficiență cardiacă, bloc cardiac și / sau aritmie.

    Diagnosticul este efectuat prin biopsie; Tipul de amiloidoză este determinat de o varietate de teste imunologice, genetice și biochimice.

    Îngrijirea adecvată va contribui la ameliorarea simptomelor și la îmbunătățirea calității vieții; Transplantul de organe poate ajuta pacienții individuali.